Биохимические исследования

Креатинкиназа катализирует обратимый перенос фосфорильного остатка с АТФ на креатин и с креатинфосфата на АДФ. Содержится преимущественно в скелетной мускулатуре, миокарде, а также в гладких мышцах и головном мозге. Креатинкиназа обеспечивает доступность большого количества энергии в короткие интервалы времени (например, при мышечных сокращениях). Активность ее ингибируется тироксином. При повреждении клеток, содержащих креатинкиназу, фермент поступает в кровь. Определение КФК и ее изоферментов используют преимущественно в диагностике и мониторинге инфаркта миокарда и миопатий. Креатинкиназа является одним из ранних маркеров инфаркта миокарда (активность фермента в сыворотке крови возрастает в 6-12 раз). Увеличение активности КФК может быть обнаружено через 4-8 часов после инфаркта, максимум достигается через 12-24 часа, снижение уровня происходит через 2-4 дня. Величина активности креатинкиназы, как правило, коррелирует с тяжестью и размерами инфаркта. В первые 12 часов после болевого приступа активность фермента повышена почти в 90% случаев крупноочагового и в 62% случаев мелкоочагового инфаркта миокарда. В первые сутки наиболее рационально определение активности КФК с интервалом 4-6 часов, в последующие дни - с интервалом 12 часов. Повторное увеличение активности креатинкиназы может явиться следствием повторного инфаркта миокарда, приступа тахикардии, а также свидетельствовать о присоединении миокардита или перикардита.